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L'mwcqalanina è un mwcgamminoacido utilizzato dagli esseri viventi per la mwcwsintesi delle proteine. Viene indicato comunemente con le sigle mwdaA o mwdqAla ed è mwdgcodificato sull'mwdwRNA messaggero dai mweacodoni GCU, GCC, GCA e GCG.

• Storia

• Struttura

• L-alanina

• Biosintesi

• Sintesi industriale

• Metabolismo

• Utilizzi

• D-alanina

• Biosintesi

• Utilizzi

• Abbondanza negli alimenti

• Note

• Voci correlate

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

L'alanina è stata sintetizzata per la prima volta nel 1850 quando mwfaAdolph Strecker ha combinato mwfqacetaldeide e mwfgammoniaca con mwfwacido cianidrico.cite-ref-2[2] La parola deriva dal tedesco mwhaAlanin, un termine composto dal prefisso Al-, in riferimento al fatto che deriva dalla modificazione di un'aldeide, dall'infisso -an- per facilità di pronuncia,cite-ref-3[3] e dal suffisso -in che invece viene comunemente usato per indicare i composti chimici in tedesco.

L'alanina, come tutti gli amminoacidi, è composta da un mwiwgruppo amminico (mwja − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} ) e da uno mwjqcarbossilico (mwjg − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} ). La catena laterale è molto breve ed mwjwalifatica (mwka − − CH 3 {\displaystyle {\ce {-CH3}}} ), il che rende la molecola mwkqapolare. Siccome la molecola presenta un gruppo a carattere mwkgbasico (quello amminico) ed uno a carattere mwkwacido (quello carbossilico), viene definita mwlaanfotera in quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda del mwlqpH.

Il mwlwpunto isoelettrico dell'alanina, ossia il valore di pH in cui l'amminoacido si dissocia nella sua parte acida (mwma − − COO − − {\displaystyle {\ce {-COO-}}} ) e si protona nella sua parte basica (mwmq − − NH 3 + {\displaystyle {\ce {-NH3+}}} ), è 6,11. Questo valore lo si ottiene dalla media tra la mwmgcostante di dissociazione acida e quella mwmwbasica:

mwnq p I = p K C O O − − + p K N H 3 + 2 {\displaystyle pI={{pK_{COO^{-}}+pK_{NH_{3}^{+}}} \over 2}}

L'amminoacido così dissociato viene definito mwnwzwitterione, il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire una mwoamigrazione elettroforetica.

Siccome al carbonio 2, chiamato anche carbonio α, sono legati 4 sostituenti differenti (mwog − − H {\displaystyle {\ce {-H}}} , mwow − − CH 3 {\displaystyle {\ce {-CH3}}} , mwpa − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} e mwpq − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} ), viene identificato in quest'ultimo uno mwpgstereocentro. A seconda di come sono orientati tridimensionalmente questi sostituenti, possono identificarsi 2 mwpwenantiomeri: l'acido 2(mwqaS)-amminopropanoico e l'acido 2(mwqqR)-amminopropanoico. Queste due molecole hanno mwqgattività ottica e quindi si possono distinguere l'L-alanina e la D-alanina.

Con il nome "alanina" si intendono in genere le mwramiscele racemiche.

L'enantiomero L dell'alanina è quello utilizzato dagli esseri viventi come mwvamattoncino per costruire le proteine. Viene naturalmente sintetizzato nel nostro organismo, per cui rientra in quella categoria di amminoacidi mwvqnon essenziali, che possono essere dunque evitati dall'alimentazione.

L'L-alanina può essere sintetizzata tramite mwwaamminazione riduttiva dell'mwwqacido piruvico. Nella prima fase di questa reazione mwwgα-chetoglutarato, ammoniaca e mwwwNADH vengono convertiti dall'mwxaenzima mwxqmwxgglutammato deidrogenasi in mwxwglutammato, NADmwya+ e mwyqacqua. Nella seconda fase, il gruppo amminico del glutammato appena formato viene trasferito al piruvato dall'mwygalanina aminotransferasi, rigenerando l'α-chetoglutarato e convertendo il piruvato in alanina. Il risultato netto è che il piruvato e l'ammoniaca vengono convertiti in alanina, consumando un equivalente riducente.cite-ref-0-4-0[4] Questa reazione avviene principalmente nel fegato, luogo dove sono abbondanti i reagenti di questa reazione. Poiché le reazioni di transaminazione sono facilmente reversibili e il piruvato è presente in tutte le cellule, l'alanina può essere facilmente formata e quindi ha stretti legami con le vie metaboliche come la mwzwglicolisi, la mwaagluconeogenesi e il mwaqciclo dell'acido citrico.

L'alanina può inoltre essere sintetizzata partendo da amminoacidi a catena ramificata come mwawvalina, mwbaleucina e mwbqisoleucina.

L'L-alanina è prodotta industrialmente dalla mwcadecarbossilazione dell'L-mwcqaspartato per azione dell'enzima mwcgaspartato decarbossilasi.cite-ref-5[5] Può essere inoltre preparata mediante una condensazione dell'mweaacetaldeide con mweqcloruro di ammonio in presenza di mwegcianuro di sodio, una reazione nota come mwewsintesi di Streckercite-ref-6[6] o mediante l'ammonolisi dell'acido 2-bromopropanoico.cite-ref-7[7]

L'alanina viene scomposta per mwiadeaminazione ossidativa a piruvato e ammoniaca. La reazione è quella inversa della reazione di biosintesi e pertanto viene catalizzata dagli stessi enzimi, mentre la direzione del processo è controllata dalla concentrazione relativa dei mwiqsubstrati e dei prodotti delle reazioni coinvolte.cite-ref-0-4-1[4] In condizioni di stress energetico le cellule del nostro organismo cercano di ricavare energia dal ciclo dell'acido citrico. Per effettuarlo però, devono ottenere il piruvato e lo prendono smontando l'alanina immediatamente disponibile. Questo procedimento però, è meno efficiente che ottenere piruvato dal glucosio, dal quale si ottengono 2 molecole di piruvato.

Nei mammiferi, le reazioni di sintesi e di scomposizione dell'alanina fanno parte di un ciclo che coinvolge anche il glucosio: il ciclo glucosio-alanina. Nei tessuti che degradano gli amminoacidi come carburante (come i mwkamuscoli), i gruppi amminici vengono raccolti sotto forma di glutammato per transaminazione. Il glutammato può quindi trasferire il suo gruppo amminico al piruvato, attraverso l'azione dellmwkq'mwkgalanina aminotransferasi, formando alanina e α-chetoglutarato. L'alanina entra nel flusso sanguigno e viene trasportata al fegato. La reazione dell'mwkwalanina aminotransferasi avviene al contrario nel fegato, dove il piruvato rigenerato viene utilizzato nella gluconeogenesi, formando glucosio che ritorna ai muscoli attraverso il sistema circolatorio. Il glutammato nel fegato entra nei mitocondri e viene scomposto dalla glutammato deidrogenasi in α-chetoglutarato e ammonio, che a sua volta partecipa al ciclo dell'urea per formare urea che viene escreta attraverso i reni.cite-ref-1-8-0[8]

Il ciclo glucosio-alanina consente la rimozione del piruvato e del glutammato dai muscoli e il trasporto al fegato. Una volta lì, il piruvato viene utilizzato per rigenerare il glucosio, dopodiché il glucosio ritorna al muscolo per essere metabolizzato a scopo energetico: questo sposta il carico energetico della gluconeogenesi al fegato anziché al muscolo, e tutto l'ATP disponibile nel muscolo può essere dedicato alla mwmqcontrazione.cite-ref-1-8-1[8]

Le alterazioni del ciclo dell'alanina che aumentano i livelli di mwoaalanina aminotransferasi (ALT) sierica sono legate allo sviluppo del mwoqdiabete di tipo II.cite-ref-9[9]

Questo amminoacido è usato dagli esseri viventi come mattoncino per costruire le proteine, ed è codificato nel mwqacodice genetico dai codoni GCT, GCC, GCA e GCG. Si ritiene che l'L-alanina sia stato uno dei primi amminoacidi ad essere inclusi nel repertorio del codice genetico.cite-ref-10[10]cite-ref-11[11] Sulla base di ciò, è stata formulata l'ipotesi di un "mondo alanino", ossia di un mondo mwsqprebiotico basato unicamente sull'alanina e sui suoi derivati.cite-ref-12[12] Questa ipotesi spiega come mai, da un punto di vista chimico, l'alanina possa essere sostituita nella mwtgstruttura primaria di una proteina senza modificare pesantemente la mwtwstruttura secondaria. In pratica, spiega la selezione evolutiva che è avvenuta sugli amminoacidi del repertorio del codice genetico. Secondo questo modello, la maggior parte degli amminoacidi contenuti nel codice genetico può essere considerata come derivati chimici dell'alanina. Pertanto delle sostituzioni di questi amminoacidi con l'alanina, fanno rimanere intatta la struttura secondaria delle proteine (α-eliche e β-foglietti). Il fatto che l'alanina mimi le strutture della maggior parte degli amminoacidi codificati è sfruttato nella mutagenesi a scansione dell'alanina.

Inoltre, la mwugcristallografia a raggi X classica spesso impiega l'alanina per determinare le strutture tridimensionali delle proteine utilizzando la sostituzione molecolare.cite-ref-13[13]

L'enantiomero D dell'alanina non viene utilizzato dal macchinario della sintesi proteica di alcun essere vivente, di conseguenza è catalogabile come mwwqamminoacido non proteinogenico. Nonostante ciò è una molecola indispensabile alla sopravvivenza dei mwwgprocarioti, in quanto viene usata per la sintesi del mwwwpeptidoglicano, un componente della mwxaparete cellulare. Al contrario non è indispensabile alla sopravvivenza degli mwxqeucarioti.

La reazione di sintesi è catalizzata dall'enzima mwyaalanina racemasi, che trasforma l'L-alanina, sintetizzata come spiegato precedentemente, nell'enantiomero D.

Il peptidoglicano della parete cellulare dei procarioti è una grossa molecola proteica formata da molte unità ripetute. Ognuna di queste unità possiede al suo interno una molecola di D-alanina.

Siccome tutti gli alimenti contengono proteine, tutti gli alimenti contengono alanina. Di seguito sono indicati solo alcuni degli alimenti in cui l'alanina risulta essere più abbondante:cite-ref-14[14]

| Alimenti | Dose (g/100 g) |

|---|---|

| Cotenna di maiale | 5,811 |

| Carne di foca | 4,725 |

| Albume d'uovo | 4,684 |

| Spirulina essiccata | 4,515 |

| Merluzzo | 3,799 |

| Proteine isolate della soia | 3,589 |

| Semi di sesamo | 2,620 |

| Bacon | 2,370 |

| Semi di girasole | 2,358 |

| Carne di manzo stagionata | 2,254 |

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• mwaayβ-alanina

Altri progetti

• Wikizionario

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• citerefbritannica-com(EN) alanine / alpha alanine, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.